RICERCA – L’amiloidosi è un fenomeno comune a diverse malattie, che consiste nella perdita di struttura da parte di una proteina, che finisce per assumere la forma di fibre allungate che si depositano in ammassi in diverse sedi dell’organismo, provocando vari disturbi, alcuni anche gravi. Fra le malattie in cui è convolto il meccanismo dell’amiloidosi troviamo l’Alzheimer, il Parkinson, la SLA, il morbo di Huntington, e alcune forme di malattia cardiaca come particolari cardiomiopatie. Attualmente sono circa trenta le malattie correlate con i depositi di proteina amiloide, ma purtroppo hanno in comune un unico aspetto: tutte presentano un decorso progressivo e per nessuna di loro esiste una terapia davvero risolutiva.
Oggi però, un team internazionale coordinato dal Prof. Stefano Ricagno dell’Università Statale di Milano e pubblicato su Nature Communications, chiarisce per la prima volta le basi molecolari che scatenano la tossicità di queste proteine in soggetti prima sani, ovvero gli effetti di una mutazione genetica sulla proteina, spiegandone poi la tendenza a formare questi aggregati amiloidi tossici.
Fra le trenta malattie in cui è coinvolta l’amiloidosi lo studio si è focalizzato su una in particolare, un tipo di Amiloidosi sistemica ereditaria, che era stata caratterizzata all’interno di un precedente studio pubblicato sul New England Journal of Medicine dallo stesso team nel 2012.
Nella famiglia francese esaminata, vi erano infatti tre sorelle e un cugino che mostravano sintomi costanti e simili e che peggioravano negli anni, fra cui una scarsa funzionalità intestinale che li fiaccava tutti i giorni da decenni. Studiando il caso i ricercatori si sono resi conto che ognuna delle persone coinvolte era interessata da depositi di proteina amiloide, dove la proteina in questione per mutazione genetica era diventata tossica, provocando la malattia, detta appunto Amiloidosi sistemica ereditaria.
Cristina Da Rold 